Pesquisadores de Oxford mapeiam com precisão atômica o processo de formação da penicilina

Uma equipe internacional de pesquisadores, sob a liderança da Universidade de Oxford, conseguiu mapear com precisão atômica o processo de formação da penicilina em escala molecular. O estudo, publicado em 9 de outubro de 2026 na revista Nature Catalysis, revela as etapas químicas que transformam aminoácidos na estrutura final do antibiótico, preenchendo lacunas de conhecimento que persistiam há mais de oitenta anos.

A descoberta centrou-se na atuação da enzima isopenicilina N sintase (IPNS). Esta proteína é a responsável por criar a estrutura em anel da molécula, com destaque para o anel betalactâmico, componente fundamental para bloquear a construção da parede celular de bactérias.

Tecnologia de captura molecular

Para registrar reações que ocorrem em velocidades extremas, os cientistas utilizaram um laser de raios X de elétrons livres (XFEL). A metodologia consistiu na deposição de milhares de gotas contendo microcristais da enzima em uma fita móvel de dois milímetros. Ao passarem por uma câmara de oxigênio, a reação química era iniciada e capturada por pulsos ultrarrápidos do laser.

Esse processo permitiu a reconstrução da formação da molécula como se fosse um filme, quadro a quadro, possibilitando a observação de duas estruturas anteriormente invisíveis aos instrumentos científicos:

• O tioaldeído, que surge imediatamente antes da criação do anel betalactâmico;
• Uma fase posterior, onde o primeiro anel já se encontra consolidado.

Complexidade da reação química

As imagens obtidas demonstraram que a fabricação da penicilina é mais complexa do que se supunha. O experimento revelou que moléculas de água situadas no interior da enzima auxiliam no direcionamento da reação. Além disso, foi identificado que áreas da proteína distantes do centro de ferro também participam do processo.

Legado e perspectivas médicas

O estudo retoma a tradição de Oxford na pesquisa sobre o composto. Na Segunda Guerra Mundial, Howard Florey e Ernst Chain foram essenciais para tornar a substância um tratamento viável contra infecções. Posteriormente, em 1945, Dorothy Hodgkin decifrou a estrutura molecular via cristalografia de raios X. Agora, a instituição avança da compreensão da forma para a observação da fabricação natural.

De acordo com Patrick Rabe, autor principal da pesquisa, o detalhamento dessas reações abre a possibilidade de modificar enzimas para a criação de novas estruturas de antibióticos ou o aprimoramento das atuais. Embora a descoberta ainda não tenha gerado um novo fármaco, ela oferece caminhos para enfrentar a resistência bacteriana. A próxima etapa da investigação focará no papel específico da água nessas transformações para otimizar o design de futuros medicamentos.